تحضير بكالوريا 2017 مساهمة مجدد من الاستاذ القدير فراح عيسى جزاه الله الف خير 10تمارين بحلولها المفصلة حول النشاط الأنزيمي للبروتينات حمل من

تحضير بكالوريا 2017
مساهمة مجدد من الاستاذ القدير فراح عيسى جزاه الله الف خير
10تمارين بحلولها المفصلة حول النشاط الأنزيمي للبروتينات
حمل من
http://www.mediafire.com/file/lsdrkwg7fqw4u8r/activit%C3%A9-enzymatique-10-exo-avec-corrig%C3%A9.pdf
1 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

الأستاذ : فراح عیسى

ثانویة ھواري بومدین

تنس

ولایة الشلف

2 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

3 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

النشاط الأنزیمي للبروتینات

للبروتینات

2008 ع ت : التمرین 01

یتمثل النشاط الخلوي في العدید من التفاعلات الكیمیائیة الأیضیة ، حیث تلعب الأنزیمات دورا أساسیا في تحفیز

التفاعلات الحیویة . للتعرف على العلاقة بین بنیة ھذه الأنزیمات و وظیفتھا ، نقترح الدراسة التالیة :

-1 تمثل الوثیقة  1  على التوالي :

في وجود الغلوكوز أو الفروكتوز بإضافة أنزیم غلوكوزأكسیداز في درجة حرارة O 1 – أ ) : تغیرات تركیز ال 2 ) -

ثابتتین . PH و درجة

على النشاط الأنزیمي . PH 1  ب ) : تأثیر ال ) -

أ – حلل الوثیقة ( 1  أ ) ، و ماذا تستخلص ؟

ب – ما ھي المعلومة التي یمكن استخراجھا من

الوثیقة ( 1  ب ) ؟

2 – تمثل الوثیقة  2  مرحلة من مراحل تشكیل

المعقد ( أنزیم  مادة التفاعل ) تم تمثیلھا

بواسطة الحاسوب .

أ – قدم رسما تخطیطیا مبسطا مدعما بالبیانات

المشار إلیھا بالأحرف تبرز فیھ المرحلة الموالیة

للشكل الممثل بالوثیقة  2  .

ب – یلعب الجزء ( ج )من الوثیقة  2  دورا

أساسیا في التخصص الوظیفي للأنزیم .

حدد الخاصیة البنیویة لھذا الجزء . - α

إلى أي مدى تسمح بنیة الأنزیم بتعلیل النتائج - β

المحصل علیھا في الوثیقة ( 1  أ ) ؟

تجربة استعمل " Anfinsen " 3 – في نفس إطار الدراسة حول العلاقة بین بنیة البروتین و وظیفتھ ، أجرى العالم

مركبتوإیثانول الذي یعمل على β فیھا أنزیم الریبونوكلیاز و مركب الیوریا الذي یعیق انطواء السلسلة البیبتیدیة و

تفكیك الجسور الكبریتیة على الخصوص . مراحل التجربة و نتائجھا مدونة في الجدول التالي :

المرحلة المعالجة النتائج

مركبتوإیثانول + یوریا فقدان البنیة الفراغیة : أنزیم غیر فعال . β 1 ریبونوكلیاز + مركب

مركبتوإیثانول استعادة البنیة الفراغیة الطبیعیة : أنزیم فعال . β 2 إزالة الیوریا و مركب

3 ریبونوكلیاز مخرب + یوریا بنیة فراغیة غیر طبیعیة ( تشكل الجسور في غیر الأماكن

الصحیحة ) : أنزیم غیر فعال .

أ – ماذا تستخلص فیما یخص العلاقة بین بنیة الأنزیم و وظیفتھ ؟ وضح ذلك .

ب – بناء على ھذه المعلومات الأخیرة ، اشرح النتائج المتحصل علیھا في الوثیقة ( 1  ب ) .

4 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

الحل :

-1 أ – تحلیل الوثیقة ( 1  أ ) :

ثابت و متساوي بالنسبة لكل من الغلوكوز و الفروكتوز . O - قبل إضافة الأنزیم : تركیز ال 2

ثابتا بالنسبة لمادة الفروكتوز و یتناقص بسرعة كبیرة بالنسبة لمادة الغلوكوز. O - بعد إضافة الأنزیم: یبقى تركیز ال 2

ما یمكن استخلاصھ :

. ( ES ) ( نستخلص أن الأنزیم نوعي على مادة التفاعل حیث یتشكل معقد ( أنزیم  مادة التفاعل

ب – المعلومة التي یمكن استخراجھا من الوثیقة ( 1  ب ):

. 7 = PH في ھذه الحالة تكون سرعة نشاطھ أعظمیة في ، PH یعمل الأنزیم في أوساط محددة من ال

2 – أ – تقدیم رسم تخطیطي مبسط مدعم بالبیانات یبرز المرحلة الموالیة للشكل الممثل بالوثیقة  2  :

تحدید الخاصیة البنیویة لھذا الجزء : - α – ب

یتمیز الموقع الفعال ببنیة فراغیة متكاملة مع مادة تفاعل معینة

و تتمثل ھذه البنیة في نوع ، عدد و ترتیب محدد للأحماض

الأمینیة.

العلاقة بین بنیة الأنزیم بتعلیل النتائج المحصل علیھا في – β

الوثیقة ( 1  أ ) :

ارتباط الأنزیم بالغلوكوز و لیس بالفروكتوز راجع إلى التكامل

البنیوي بین الموقع الفعال و مادة التفاعل ، ھذا التكامل یحدث

نتیجة لتوضع المجموعات الكیمیائیة لمادة التفاعل ( الغلوكوز )

في المكان المناسب في المجموعات الكیمیائیة لجذور بعض

الأحماض الأمینیة في الموقع الفعال للأنزیم .

3 – أ – ما یمكن استخلاصھ فیما یخص العلاقة بین بنیة الأنزیم و وظیفتھ مع توضیح ذلك :

تتوقف البنیة الفراغیة و بالتالي التخصص الوظیفي للأنزیم على الروابط التي تنشأ بین أحماض أمینیة محددة ( روابط

كبریتیة ، روابط شاردیة ، روابط ھیدروجینیة ، روابط كارھة للماء ) و متومضعة بكیفیة دقیقة في السلسلة البیبتیدیة

عند تفكیك ھذه الروابط یفقد الأنزیم بنیتھ الفراغیة ، فیصبح غیر فعال .

ب – شرح النتائج المتحصل علیھا في الوثیقة ( 1  ب ):

الوسط على شحنة المجموعات الكیمیائیة الحرة في جذور الأحماض ألأمینیة و خاصة تلك ( PH ) تؤثر درجة حموضة

الموجودة في الموقع الفعال من الأنزیم ، مما یمنع التكامل بین المجموعات الكیمیائیة لمادة التفاعل و بذلك یصبح

الأنزیم غیر فعال .

5 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

2009 ع ت : التمرین 02

. ( ExAO ) 1 – لدراسة حركیة التفاعلات الأنزیمیة أجریت تجارب مدعمة بالحاسوب

التجربة الأولى :

7 داخل مفاعل = PH في وسط درجة حرارتھ 37 °م و ذي ( Glucose Oxydase ) وضع أنزیم غلوكوز أكسیداز

المستھلكة في التفاعل عند استعمال مواد مختلفة ( غلوكوز ، لاكتوز O تم تقدیر كمیة ال 2 O خاص و بواسطة لاقط ل 2

مالتوز ) . نتائج القیاسات ممثلة في منحنیات الشكل " أ " من الوثیقة  1  .

التجربة الثانیة :

0.5 من أنزیم ml 9 ) و أضیف v , 5v , 0.5v , 0v ) حضرت أربعة محالیل من الماء الأكسجیني بتراكیز مختلفة

السام بالنسبة للعضویة ( H2O لكل محلول ، حیث یحفز ھذا الأنزیم تحول الماء الأكسجیني ( 2 ( catalase ) الكاتالاز

catalase : حسب التقاعل التالي ( O إلى ماء و ثنائي الأكسجین ( 2

H2O2 + H2O2 2 H2O + O2

النتائج المحصل علیھا ممثلة في الشكل " ب " من الوثیقة  1  .

أ – حلل و فسر منحنیات الشكل " أ " و الشكل " ب " من الوثیقة  1  .

ب – ماذا تستخلص فیما یتعلق بنشاط الأنزیم في كل حالة ؟

( Carboxy peptidase ) 2 – تمثل الوثیقة  2  الأحماض الأمینیة المشكلة للموقع الفعال لأنزیم كربوكسي بیبتیداز

- الشكل " أ " في غیاب مادة لتفاعل .

- الشكل " ب " في وجود مادة لتفاعل .

أ – قارن بین الشكلین " أ " و " ب " . ب – ماذا تستنتج حول طریقة عمل الأنزیم ؟

3 – باستغلال نتائج الدراسة السابقة : أ – مثل برسم تخطیطي طریقة تأثیر الأنزیم على مادة التفاعل مع وضع البیانات

ب – قدم تعریفا دقیقا لمفھوم الأنزیم .

6 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

الحل :

1 – أ – تحلیل و تفسیر منحنیات الشكل " أ " و الشكل " ب " من الوثیقة  1  :

الشكل " أ " :

- في حالة الغلوكوز :

عند إضافة الأنزیم ، یلاحظ تناقص سریع لكمیة الأكسجین في الوسط ، حیث ینعدم تقریبا عند الزمن 80 ثانیة

و تفسیر ذلك إلا باستعمالھ في ھدم الغلوكوز في وجود الأنزیم .

في حالتي اللاكتوز و المالتوز :

- تبقى كمیة الأكسجین ثابتة طیلة التجربة بعد إضافة الأنزیم في الوسط ، و لا یمكن تفسیر ذلك إلا بعد استھلاكھ في

وجود المادتین رغم توفر الأنزیم .

الشكل " ب " :

0.1 : كمیة الأكسجین المنحلة في الوسط خلال 100 ثانیة قلیلة . V - في تركیز

0.5 : كمیة الأكسجین المنحلة في الوسط خلال 100 ثانیة متوسطة . V - في تركیز

9 : كمیة الأكسجین المنحلة في الوسط خلال 100 ثانیة كبیرة نسبیا و متساویة . V 5 و V - في التركیزین

التفسیر :

كلما كان تركیز المادة كبیرا مع ثبات تركیز الأنزیم في الوسط تزداد كمیة المنتوج في وحدة الزمن ، و ھذا یفسر بتحفیز

لعدد كبیر نسبیا من جزیئات مادة التفاعل كلما زاد تركیزھا ، و عند تركیز معین من المادة یصبح نشاط الأنزیم ثابتا

مھما زاد تركیزھا نتیجة لتشبع جمیع جزیئات الأنزیم المتوفرة في الوسط .

ب – ما یمكن استخلاصھ فیما یتعلق بنشاط الأنزیم في كل حالة :

* الشكل " أ " : تتغیر الحركیة الأنزیمیة بدلالة طبیعة مادة التفاعل .

* الشكل " ب " : تتغیر الحركیة الأنزیمیة بدلالة تركیز مادة التفاعل .

2 – أ – المقارنة بین الشكلین " أ " و " ب " :

- في غیاب مادة التفاعل تأخذ الأحماض الأمینیة المشكلة للموقع الفعال وضعیة فراغیة معینة متباعدة .

- في وجود مادة التفاعل تأخذ الأحماض الأمینیة المشكلة للموقع الفعال وضعیة فراغیة متقاربة نحو مادة التفاعل .

ب – ما یمكن استنتاجھ حول طریقة عمل الأنزیم :

تتم طریقة عمل الأنزیم بحدوث تكامل بین الموقع الفعال للإنزیم و مادة التفعال عند اقتراب ھذه الأخیرة التي تحفز

الأنزیم لتغییر شكلھ الفراغي ، فیصبح الموقع الفعال مكملا لشكل مادة التفاعل .

3 – أ – تمثیل برسم تخطیطي طریقة تأثیر الأنزیم على مادة التفاعل مع وضع البیانات:

ب – تقدیم تعریف دقیق لمفھوم الأنزیم :

الأنزیم وسیط حیوي من طبیعة بروتینیة یتغیر تأثیره النوعي تجاه مادة التفاعل في شروط ملائمة للحیاة .

7 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

2010 ع ت : التمرین 03

تلعب الأنزیمات دورا أساسیا في التفاعلات الكیمیائیة التابعة لمختلف النشاطات الحیویة للخلیة من ھدم و بناء .

1 – تمثل منحنیات الشكل ( أ ) من الوثیقة  1  حركیة التفاعلات الأنزیمیة بدلالة مادة التفاعل باستعمال أنزیم

. ( Glucose oxydase ) غلوكوز أكسیداز

أما معادلات الشكل ( ب ) من الوثیقة  1  فتظھر تفاعلین من تفاعلات الأكسدة الخلویة .

أ – قدم تحلیلا مقارنا للتسجیلات الثلاث للشكل ( أ ) من الوثیقة  1  .

ب – ما ھي المعلومة التي تقدمھا لك معادلات الشكل ( ب ) من الوثیقة  1  حول النشاط الأنزیمي ؟

ج – ماذا تستخلص حول نشاط الأنزیم الذي تقدمھ لك الوثیقة  1  ؟ علل إجابتك .

2 – یمثل الشكل ( أ ) من الوثیقة  2  الأحماض الأمینیة التي یتشكل منھا الموقع الفعال للأنزیم ، بینما یمثل

الشكل ( ب ) الموقع الفعال في وجود مادة التفاعل .

أ – قدم تعریفا للموقع الفعال . ب – ما ھي الأدلة التي تقدمھا الوثیقة  2  حول التخصص الوظیفي للأنزیم ؟

8 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

الحل :

1 – أ – تقدیم تحلیل مقارن للتسجیلات الثلاث للشكل ( أ ) من الوثیقة  1  :

- قبل إضافة الأنزیم یكون تركیز الأكسجین في الوسط ثابتا و مرتفعا دلالة على عدم استھلاكھ .

- عند إضافة الأنزیم لمادتي الغلاكتوز و السكاروز یبقى تركیز الأكسجین في الوسط ثابتا و مرتفعا دلالة على عدم

استھلاكھ نتیجة عدم تفاعل الأنزیم مع ھاتین المادتین فھو لا یتحفز في وجودھما .

- عند إضافة الأنزیم لمادة الغلوكوز یتناقص تركیز الأكسجین في الوسط دلالة على استھلاكھ في أكسدة الغلوكوز من

طرف الأنزیم أي حدوث تفاعل الأنزیم مع ھذه المادة ، فھو یتحفز في وجودھا .

ب – المعلومة التي تقدمھا لك معادلات الشكل ( ب ) من الوثیقة  1  حول النشاط الأنزیمي :

تأثیر نوعي بالنسبة لنوع التفاعل ( ینشط الأنزیم تفاعل واحد فقط مثل التحویل و لا یستھلك أثناءه ) .

ج – ما یمكن استخلاصھ حول نشاط الأنزیم الذي تقدمھ لك الوثیقة  1  :

تأثیر الأنزیمات یكون نوعیا و مزدوجا .

- تعلیل الإجابة:

تأثیر نوعي بالنسبة لمادة التفاعل ( لا یحفز إلا أكسدة الغلوكوز فقط ) .

تأثیر نوعي بالنسبة لنوع التفاعل ( یؤثر على نفس المادة بأنزیمین مختلفین ) .

2 – أ – تقدیم تعریف للموقع الفعال :

ھو جزء من الأنزیم مشكل من أحماض أمینیة محددة وراثیا ( عددا ، نوعا و ترتیبا ) لھ القدرة على التعرف النوعي

على مادة التفاعل .

ب – الأدلة التي تقدمھا الوثیقة  2  حول التخصص الوظیفي للأنزیم :

* تغیرات في شكل و موقع الأحماض الأمینیة المشكلة للموقع الفعال حیث أن :

- الشكل ( أ ) یبین أحماضا أمینیة متفرقة .

- الشكل ( ب ) یبین أحماضا أمینیة متجمعة .

ففي وجود مادة التفاعل یتثبت جزء منھا مع بعض الأحماض الأمینیة ( موقع التثبیت ) ، و الجزء الآخر یتثبت على

أحماض أمینیة أخرى و التي تشكل الموقع التحفیزي .

9 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

2011 ع ت : التمرین 04

لمعرفة حركیة كل من التفاعلات الأنزیمیة و الكیمیائیة ، أجریت تجارب نتائجھا ممثلة في أشكال الوثیقة  1  . – I

- الشكل ( أ ) من الوثیقة  1  یبین نتائج التفاعل الأنزیمي .

- الشكل ( ب ) من الوثیقة  1  یبین نتائج تفاعل كیمیائي ( دون وجود أنزیم ) .

الوثیقة  1 

1 – حلل نتائج الشكل ( أ ) من الوثیقة  1  ، و وضح ذلك بمعادلة كیمیائیة .

2 – فسر نتائج الشكل ( ب ) من الوثیقة  1  . ماذا تستنتج ؟

لدراسة تأثیر تركیز الأنزیم و تركیز مادة التفاعل على سرعة التفاعل الأنزیمي ، أجریت تجارب سمحت لنا – II

بالحصول على المنحنى الممثل في الوثیقة  2  ، حیث أن الشكل ( أ ) یوضح تغیرات سرعة التفاعل الأنزیمي بدلالة

تركیز مادة التفاعل و ذلك في حالة ثبات تركیز مادة التفاعل و تغیر تركیز الأنزیم ، أما الشكل ( ب ) فقد تم الحصول

علیھ في حالة ثبات تركیز الأنزیم و تغیر تركیز مادة التفاعل .

الوثیقة  2 

1 – فسر تغیرات سرعة التفاعل في المنحیین.

2 – أیھما أكثر تأثیرا على سرعة التفاعل تركیز

المادة أم تركیز الأنزیم ؟ علل إجابتك .

في الشكل ( ب ) . D و C و B عند النقاط ( E ) و الأنزیم ( S ) 3 – مثل برسم تخطیطي حالة كل من مادة التفاعل

تمثیل الأنزیم بالشكل :

تمثیل مادة التفاعل بالشكل :

10 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

الحل :

1 – تحلیل نتائج الشكل ( أ ) من الوثیقة  1  : – I1

یمثل المنحنى تغیرات سرعة التفاعل الأنزیمي بدلالة درجة الحرارة .

نلاحظ ارتفاع سرعة التفاعل الأنزیمي تدریجیا مع ارتفاع درجة الحرارة ( تناسب طردي ) حیث تصل سرعة التفاعل

الأنزیمي إلى أقصاھا عند الدرجة 45 م° ، ثم بعدھا تبدأ سرعة التفاعل الأنزیمي بالانخفاض إلى أن تنعدم في الدرجة

55 م°.

و وضح ذلك بمعادلة كیمیائیة :

الناتج . : P ، المعقد أنزیم  مادة التفاعل : ES ، ( الركیزة ( مادة التفاعل : S ، الأنزیم : E حیث

2 – تفسیر نتائج الشكل ( ب ) من الوثیقة  1  :

زیادة سرعة التفاعل بزیادة درجة الحرارة و یعود ذلك إلى زیادة الطاقة الحركیة لمادة التفاعل .

ما یمكن استنتاجھ :

یختلف التفاعل الكیمیائي عن التفاعل الأنزیمي من حیث تأثیر درجة الحرارة على سرعة التفاعل ، فسرعة التفاعل

الكیمیائي تتناسب طردیا مع درجة الحرارة ، في حین یتوقف التفاعل الأنزیمي عند درجة الحرارة العالیة بسبب تخرب

الأنزیم .

1 – تفسیر تغیرات سرعة التفاعل في المنحیین : – II

* المنحنى ( أ ) : بزیادة تركیز الأنزیم تزداد سرعة التفاعل الأنزیمي ، و یعود ذلك لزیادة عدد جزیئات الأنزیم المتدخلة .

* المنحنى ( ب ) : بزیادة تركیز مادة التفاعل تزداد سرعة التفاعل الأنزیمي إلى أن تصل إلى أقصى قیمة لھا ثم تثبت

و یعود ذلك إلى أ|ن جمیع المواقع الفعالة للأنزیم أصبحت مشغولة ( تشبع الأنزیم ).

2 – أیھما أكثر تأثیرا على سرعة التفاعل تركیز المادة أم تركیز الأنزیم :

تركیز الأنزیم ھو الأكثر تأثیرا على سرعة التفاعل .

تعلیل الإجابة :

للأنزیم مواقع فعالة إذا تشبعت ثبتت سرعة التفاعل ( النقطة س من الشكل ب ) .

في الشكل ( ب ) : D و C و B عند النقاط ( E ) و الأنزیم ( S ) 3 – تمثیل برسم تخطیطي حالة كل من مادة التفاعل

11 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

2012 ع ت : التمرین 05

1 - تفرز غدة البنكریاس الكیموتریبسینوجان ، و ھو أنزیم غیر نشط یتحول في العفج إلى أنزیم نشط یدعى

الكیموتریبسین تحت تأثیر أنزیم آخر ھوالتریبسین .

تلخص الوثیقة  1  تمثیلا لبنیتي كل من أنزیم الكیموتریبسینوجان و أنزیم الكیموتریبسین .

أ - قدم وصفا لبنیة كل من الأنزیمین . الوثیقة  1 

ب - ما ھو تأثیر أنزیم التریبسین على سلسلة الكیموتریبسینوجان ؟

ج - بالاستعانة بالوثیقة  1  قدم تعریفا للبنیة الفراغیة للبروتین .

2 - تمثل الوثیقة  2  جزء من أنزیم الكیموتریبسین یبرر العلاقة بین الركیزة و الموقع الفعال للأنزیم .

- حلل الشكل " أ " من الوثیقة  2  . الوثیقة  2 

ب - جد العلاقة بین البنیة الفراغیة للأنزیم و تخصصھ الوظیفي .

ج - ما ھي المعلومة التي یمكن استخراجھا من الوثیقة  2  فیما یخص نشاط الموقع الفعال لھذا الأنزیم ؟

د - باستغلالك الوثیقة  2  ، ماذا یمكنك استخلاصھ فیما یخص نشاط الموقع الفعال ؟

ھ - قدم تعریفا للموقع الفعال .

E + S ES E + P : 3 - یتم التفاعل الأنزیمي وفق المعادلة التالیة

باستعمال المعارف المبینة و معلوماتك ، اشرح ھذه المعادلة مدعما إجابتك برسم إجمالي .ٍ

12 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

الحل :

1 - أ - تقدیم وصف لبنیة كل من الأنزیمین :

* أنزیم الكیموتریبسینوجان : یتكون من سلسلة واحدة من الأحماض الأمینیة تتشكل من 245 حمض أمیني ، كما تتوفر

على خمسة جسور ثنائیة الكبریت قائمة بین الحمضین ( 13 و 122 ) و بین الحمضین ( 42 و 58 ) ، و بین الحمضین

. ( 136 و 201 ) ، و بین الحمضین ( 168 و 182 ) ، و بین الحمضین ( 191 و 221 )

* أنزیم الكیموتریبسین : یتكون من ثلاث سلاسل بیبتیدیة ھي :

- السلسة الأولى : تتكون من 13 حمض أمیني . - السلسلة الثانیة : تتكون من 131 حمض أمیني .

- السلسلة الثالثة : تتكون من 97 حمض أمیني .

تربط السلسلة الأولى مع الثانیة بجسر ثنائي الكبریت القائم بین الحمض الأمیني رقم ( 13 ) من السلسلة الأولى مع

الحمض الأمیني رقم ( 107 ) من السلسلة الثانیة .

ترتبط السلسة الثانیة بالسلسلة الثالثة بجسر ثنائي الكبریت القائم بین الحمض الأمیني رقم ( 121 ) من السلسلة الثانیة

مع الحمض الأمیني رقم ( 53 ) من السلسلة الثالثة .

ترتبط بعض أحماض السلسلة الثانیة ببعضھا بجسر كبریتي قائم بین الحمض الأمیني رقم ( 27 ) مع الحمض الأمیني

. ( رقم ( 43

( كما ترتبط بعض أحماض السلسلة الثالثة ببعضھا بجسور ثنائیة الكبریت خاصة بین الحمضین الأمینیین ( 20 ) و( 34

. ( و بین الحمضین الأمینیین ( 43 ) و ( 73

ب - تأثیر أنزیم التریبسین على سلسلة الكیموتریبسینوجان :

یتمثل عمل أنزیم التریبسین في حذف أربعة أحماض أمینیة و كسر السلسلة البیبتیدیة الأصلیة إلى ثلاث سلاسل .

ج - تقدیم تعریف للبنیة الفراغیة للبروتین :

یقصد بھا الشكل ثلاثي الأبعاد الذي یتخذه الجزیئ في الفراغ ، و الذي یتعلق أساسا بنوع ، ترتیب و عدد الأحماض

الأمینیة الداخلة في تركیب البروتین من جھة ، و عدد السلاسل المكونة للببروتین إذا كان مكون من أكثر من سلسلة من

جھة أخرى ، ھذه البنیة تحددھا و تحافظ علیھا مجموعة من الروابط الأساسیة و الثانویة الناشئة بین أحماض أمینیة

محددة ( روابط ثنائیة الكبریت و شاردیة ... ) تكون متوضعة بطریقة دقیقة في السلسلة أو السلاسل البیبتیدیة مما

یكسبھا بنیة ثابتة و مستقرة .

2 - أ - تحلیل الشكل " أ " من الوثیقة  2  :

یتبین أن مادة التفاعل ( الركیزة ) تتثبت في منطقة خاصة محددة من الأنزیم ، تتمثل في الموقع الفعال للأنزیم .

ب – إیجاد العلاقة بین البنیة الفراغیة للأنزیم و تخصصھ الوظیفي :

یرتبط التخصص الوظیفي للأنزیم بامتلاك كل أنزیم موقع فعال نوعي محدد بنوع ، عدد و ترتیب أحماض أمینیة

متوضعة في منطقة محددة ضمن السلسلة البیبتیدیة ، حیث تنشأ بین ھذه الأحماض الأمینیة قوى ربط مختلفة تعطي

شكلا فراغیا ممیزا لھذا الموقع الفعال الذي یبدي تكاملا فراغیا و بنیویا مع مادة التفاعل .

ج – المعلومة المستخرجة :

یرتبط نشاط الموقع الفعال للأنزیم بالتغیر المؤقت الذي یحدث نتیجة كسر الروابط التي نشأت بین الحمضین الأمینیین

مما یحفز التفاعل ، و ھذا ما یعرف بالتكامل المحفز . ( Serine ) و ( Histidine )

د - ما یمكن استخلاصھ فیما یخص نشاط الموقع الفعال :

إن تغیر شكل الموقع الفعال للأنزیم بعد ارتباطھ بالركیزة یسمح بحدوث التفاعل ، لأن المجموعات الضروریة لحدوثھ

تصبح في الموضع المناسب للتأثیر النوعي على مادة التفاعل .

ھ - تقدیم تعریف للموقع الفعال :

ھو جزء من الأنزیم یرتبط بمادة التفاعل ، یتشكل من موقعین أحدھما موقع التثبیت و الثاني موقع التحفیز أو التنشیط ،

ینكون من أحماض أمینیة محددة و متوضعة بطریقة دقیقة .

3 - شرح ھذه المعادلة مدعما إجابتك برسم إجمالي :

یمتلك الأنزیم منطقة خاصة تدعى الموقع الفعال تتكامل بنیویا مع

أو جزء منھا ، یؤدي ھذا التكامل بتشكل رابطة انتقالیة ( S ) الركیزة

یسمح . ( ES ) بینھما ینجم عنھ تشكیل معقد أنزیم  مادة التفاعل

ذلك تغیر شكل الأنزیم على مستوى الموقع الفعال بحدوث التفاعل

الذي یدخل في ( E ) و الأنزیم ( P ) الحیوي یترتب عنھ تحریر الناتج

تفاعل ثاني .

13 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

2013 ع ت : التمرین 06

لإظھار دور البروتینات في النشاط الأنزیمي ، نقترح الدراسة التالیة :

في شروط مناسبة ، ینتج عنھ تفاعل أنزیمي كما ( S ) و مادة التفاعل ( E ) 1 – عند مزج كمیات معلومة من الأنزیم

ھو موضح بالعلاقة التالیة :

V1 V2

E + S E-S E + P

. ( S ) و ال ( E ) تمثل سرعة التفاعل بین ال V حیث : 1

. E + P تمثل سرعة التفاعل المؤدیة إلأى تشكل الناتج V2

؟ ( E-S ) أ – ماذا یمثل

ب – كیف یتم قیاس سرعة التفعل الأنزیمي ؟

؟ ( S ) و ال ( E ) ج – ما ھي طبیعة العلاقة البنیویة بین ال

( E-S ) و ال ( P ) و یسمح تتبع تطور تركیز كل من المنتوج ، ARN 2 – یعمل الأنزیم ریبونوكلیاز على إماھة ال

بالحصول على الوثیقة  1  .

أ – حلل منحنیي الوثیقة  1  .

ب - قدم تفسیرا لنتائج المحصل علیھا .

( E ) ج – مثل برسم تخطیطي تفسیري یوضح العلاقة بین ال

. فیالأزمنة التالیة : ز 0 ، ز 1 ، ز 2 ( P ) و ال ( S ) ال

ملاحظة : استعمل الرموز المعطاة . 

الوثیقة  1 

مركبتوإیثانول β 3 – تم حضن أنزیم الریبونوكلیاز مع مادتي

و الیوریا ، فأصبح الأنزیم عندئذ غیر وظیفي . و بعد التخلص

من ھاتین المادتین في وجود الأكسجین ، یسترجع الأنزیم نشاطھ

كما ھو موضح بالوثیقة  2  .

- من ھذه المعطیات التجریبیة ، و معلوماتك ، ما ھي الأسباب التي أدت إلى فقدان الأنزیم نشاطھ ؟ علل إجابتك .

14 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

الحل :

0.25 ........................................................................................................................................................................................ : ( E-S ) 1 – أ – ما یمثلھ

یمثل معقد " الأنزیم  مادة التفاعل "

ب – كیفیة قیاس سرعة التفاعل الأنزیمي : ........................................................................................................................................................ 0.25

تقاس سرعة اتفاعل بكمیة المادة المستھلكة أو الناتجة خلال وحدة الزمن .

0.25 ................................................................................................................................ : ( S ) و ال ( E ) ج – طبیعة العلاقة البنیویة بین ال

وجود تكامل بنیوي بین الأنزیم و مادة التفاعل .

0.25 × 2 – أ – تحلیل منحنیي الوثیقة  1  : ....................................................................................................................................................... 3

- من ز 0 إلى ز 1 : زیادة سریعة في تشكل المعقد " أنزیم  مادة التفاعل " لیبلغ حدا أعظمیا في ز 1 ، و زیادة سریعة

في المنتوج .

- من ز 1 إلى ز 2 : ثبات دینامیكي في تشكل المعقد " أنزیم  مادة التفاعل " عند الحد الأعظمي و استمرار زیادة

المنتوج .

- من ز 2 إلى ز 3 : تناقص في تشكل المعقد " أنزیم  مادة التفاعل " إلى أن ینعدم و تباطؤ في زیادة المنتوج إلى أن

یثبت.

0.25 × ب - تفسیر النتائج المحصل علیھا : ............................................................................................................................................................ 6

- من ز 0 إلى ز 1 : تشكل المعقد " أنزیم  مادة التفاعل " یدل على أن الأنزیم وظیفیا ( نشطا ) و الزیادة السریعة

المتوفرة ARN للتفاعل تدل على أن عدد جزیئات الأنزیم في الوسط (تركیز الأنزیم) أكبر من تركیز مادة التفاعل (ال

في الوسط).

- في ز 1 : كل الأنزیمات مشغولة أي في حالة تشبع ، و زیادة كمیة المنتوج یدل على استمرار نشاط الأنزیم .

- من ز 1 إلى ز 2 : ثبات سرعة تشكل المعقد " أنزیم  مادة التفاعل " یدل على أن سرعة تشكلھ تساوي سرعة تفكیكھ

. ARN و استمرار زیادة المنتوج یدل على أن الأنزیم یقوم بإماھة ال ، V2 = V أي 1

قلت تدریجیا ( ARN ) - من ز 2 إلى ز 3 : التناقص في تشكل المعقد " أنزیم  مادة التفاعل " یدل على أن مادة التفاعل

في الوسط ھو ARN إلى أن انعدمت في الوسط ف ز 3 ، لأن الأنزیم یبقى وظیفیا بعد تحفیزه للتفاعل و انعدام مادة ال

الذي أدى إلى تباطؤ المنتوج ثم ثبات تركیزه في الوسط .

0.25 × 6 ... : في الأزمنة التالیة: ز 0، ز 1، ز 2 (P) و (S) ، (E) ج – تمثیل برسم تخطیطي تفسیري یوضح العلاقة بین

0.25 × 3 – الأسباب التي أدت إلى فقدان الأنزیم نشاطھ : ............................................................................................................................... 3

مركبتوإیثانول و الیوریا ) تسببتا في تفكیك الروابط الكبریتیة β ) من الوثیقة  2  نسجل أن المدتین الكیمیائیتین

للسلسلة البییبتیدیة ، مما أدى إلى زوال انطوائھا ، فتغیرت البنیة الفراغیة للبیبتید ، ( Cys ) لبعض الأحماض الأمینیة

بینما بقیت البنیة الأولیة سلیمة .

0.25 × تعلیل الإجابة : .......................................................................................................................................................................................................... 3

یتوقف نشاط الأنزیم على بنیتھ الفراغیة و بالضبط على موقعھ الفعال ، و تغیر البنیة الفراغیة یؤدي إلى تغیر الموقع

الفعال للإنزیم ، و بالتالي لا یتم تشكل المعقد و الدلیل على ذلك استعادة الأنزیم نشاطھ بعد التخلص من المادتین .

15 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

2014 ع ت : التمرین 07

لإظھار تأثیر تغیر العوامل الخارجیة على النشاط الأنزیمي نقترح علیك الدراسة التالیة :

الأوساط الحیویة للعضویة في مجالات محددة . لاحظ معطیات الجدول ( أ ) من الوثیقة  1  . PH - تتغیر قیم

1 – بین التعضي الخلوي أن الخلایا

حقیقیة النواة تحتوي على عدة بنیات حجیریة متمیزة ، مثل اللیزوزوم المنفصل عن الھیولى بطبقة غشائیة .

- تحتوي ھیولى الخلایا على الكثیر من الأنزیمات ، مثل أنزیم الھیكسوكیناز الضروري لفسفرة الغلوكوز في تفاعلات

التحلل السكري .

- من جھة أخرى یحتوي اللیزوزوم على أكثر من 40 نوعا من أنزیمات الاماھة ، مثل أنزیمات البروتیاز المفككة

لبروتینات البكتیریا .

قصد متابعة النشاط الأنزیمي لبعض البروتینات ، مكنت تقنیة ما فوق الطرد المركزي من فصل السائل اللیزوزومي عن

السائل الھیلوي ، أخذ بروتیاز اللیزوزوم و ھیكسوكیناز الھیولى ثم وضعا في شروط فیزیولوجیة مختلفة .

لاحظ النتائج على الجدول ( ب) من الوثیقة  1  .

أ – بالاعتماد على المعطیات السابقة ، فسر نتائج الجدول ( ب ) ، و ماذا تستنتج ؟

ب – بین بأن اللیزوزوم ھو مثال جید لإبراز أھمیة التنظیم الحجیري في المحافظة على النشاط الأنزیمي .

بروتین مخاطي اكتشفت خواصھ الأنزیمیة من طرف " ألكسندر فلیمنغ " سنة 1922 ( Lysosyme ) 2 – اللیزوزیم

اتضح بأن مفعولھ یخرب جدران البكتیریا المشكلة من سلاسل سكریة بسیطة لكونھ یفكك الروابط الكیمیائیة بین

الوحدات السكریة الداخلة في بنیتھا . لاحظ معطیات الوثیقة  2  .

أ – علل تسمیة الأنزیم

بوسیط حیوي .

ب – صف بنیة اللیزوزیم

مبرزا دور الجسور ثنائیة

الكبریت .

ج – استدل من معطیات

الوثیقة  2  لتبین أن

الحرارة المرتفعة للعضویة

تعرضھا للإصابة بالبكتیریات .

3 – استنتج ، مما سبق ،

شروط عمل الأنزیم .

الوثیقة  2 

PH الوسط الحیوي تغیر قیم ال

في الدم 7.35 إلى 7.45

في السیتوبلازم 7 إلى 7.3

داخل اللیزوزوم 4.5 إلى 5.5

الجدول ( أ )

رقم

التجربة

الشروط التجریبیة النشاط

الأنزیمي

1 بروتیاز + سائل لیزوزومي + بروتینات البكتیریا . إماھة شدیدة

2 بروتیاز + سائل ھیولي حیوي+ بروتینات البكتیریا . معدوم

معدوم . ATP+ 3 ھیكسوكیناز+ سائل لیزوزومي+ غلوكوز

فسفرة شدیدة . ATP+ 4 ھیكسوكیناز+سائل ھیولي حیوي+غلوكوز

الجدول ( ب )

الوثیقة  2 

الوثیقة  1 16

- الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

الحل :

0.25 × 1 – أ – تفسیر نتائج الجدول ( ب ) :.......................................................................................................................................................... 4

بنیة الأنزیم طبیعیة ، النشاط ، ( PH= في التجربة 1 : البروتیاز في شروط مثلى لأنھ في وسط ذي حموضة مناسبة ( 5

الأنزیمي طبیعي ، لذلك قام بإماھة بروتینات البكتیریا .

بنیة ، ( PH= في التجربة 2 : البروتیاز في وسط غیر طبیعي ( سائل ھیولي ) ، و في درجة حموضة غیر مناسبة ( 7

الأنزیم غیر طبیعیة ، الأنزیم غیر نشط ، الأنزیم لا یفكك بروتینات البكتیریا .

و عند وضعھ في وسط غیر طبیعي ( في السائل ، ( PH= في التجربة 3 : الھكسوكیناز من الأنزیمات الھیولیة حیث ( 7

الأنزیم غیر نشط ، عدم فسفرة الغلوكوز . ، ( PH= اللیزوزمي ) و في درجة حموضة غیر طبیعیة ( 5

بنیة ، ( PH= في التجربة 4 : الھكسوكیناز في شروط مثلى لأنھ ضمن الھیولى و في وسط ذي حموضة مناسبة ( 7

الأنزیم طبیعیة ، النشاط الأنزیمي طبیعي ، لذلك قام الأنزیم بفسفرة الغلوكوز .

0.25 × ما یمكن استنتاجھ:.................................................................................................................................................................................................. 2

یتأثر نشاط الأنزیم بتغیر حموضة الوسط ، ففي وسط أقل أو أكثر درجة من الحموضة المناسبة للنشاط ، یفقد الموقع

الفعال شكلھ الممیز بتغیر حالتھ الأیونیة ، و ھذا ما یعیق تثبیت مادة التفاعل ، و بالتالي یمنع حدوث التفاعل الخاص

بالأنزیم .

0.25 × ب – تبیان بأن اللیزوزوم ھو مثال جید لإبراز أھمیة التنظیم الحجیري في المحافظة على النشاط الأنزیمي : .. 4

تتراوح من 4.5 إلى 5.5 ، یوفر فیھا قیما مثلى لنشاط PH الطبقة الغشائیة للیزوزوم تفصل سائلا لیزوزومیا ذي قیم

الأنزیمات السیتوبلازیمة ، أنزیمات اللیزوزم لا تعمل في الھیولى و أنزیمات الھیولى لا تعمل في السائل اللیزوزمي ،

PH أي أن الغشاء الحجیري الخلوي ضروري لأنھ یفصل حجیرات تتضمن أنزیمات مختلفة یمكنھا من أن تعمل في قیم

مثلى مختلفة ضمن خلیة واحدة .

0.25 × 2 – أ – تعلیل تسمیة الأنزیم بوسط حیوي . ............................................................................................................................................ 2

وسیط : لأن الأنزیم یتدخل لیسرع التفاعل الكیمیائي ، ویسترجع بنیتھ و نشاطھ في نھایة التفاعل .

حیوي : لأن الأنزیم بروتین .

0.25 × ب – وصف بنیة اللیزوزیم مبرزا دور الجسور ثنائیة الكبریت . .................................................................................................. 4

اللیزوزیم عبارة عن بروتین أحادي السلسلة البیبتیدیة ، یتركب من 129 حمضا أمینیا ، یملك في جزء منھ موقعا فعالا

یتمیز بشكل محدد .

تتدخل في تحدید البنیة الفراغیة للأنزیم و استقرارھا 4 جسور ثنائیة الكبریت .

0.25 × ج – الاستدلال من معطیات الوثیقة  2  لتبین أن الحرارة المرتفعة للعضویة تعرضھا للإصابة بالبكتیریات. 4

أثر الحرارة على بنیة اللیزوزیم : تبین الوثیقة ( 2 ج ) بأن ارتفاع درجة الحرارة یؤدي إلى تخریب الجسور ثنائیة

الكبریت التي تساھم في ثبات البنیة ثلاثیة الأبعاد .

نلاحظ أنھ كلما زاد تخریب الجسور ثنائیة الكبریت كلما تناقص النشاط الأنزیمي .

عندما یكتمل تخریب كل الجسور یتوقف النشاط الأنزیمي .

ارتفاع درجة الحرارة تخرب الجسور ثنائیة الكبریت الضروریة لثبات البنیة الفراغیة للأنزیم ، فیتغیر الموقع الفعال

فیفقد الأنزیم نشاطھ ، و لا یستطیع تفكیك السلاسل السكریة المتواجدة في جدران البكتیریا .

تبقى البكتیریا حیة و تتكاثر فتحدث الإصابة للعضویة .

0.25 × 3 –استنتاج شروط عمل الأنزیم :................................................................................................................................................................... 2

- الحرارة المثلى

المناسب . PH - ال17

- الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

2015 ع ت : التمرین 08

البروتینات ذات النشاط لھا بنیة متمیزة تضمن لھا تخصصا وظیفیا عالیا .

لإظھار العلاقة بین البنیة الفراغیة للأنزیم و مادة التفاعل ندرس نشاط أنزیم " الكربوكسي بیبتیداز " ( أحد – I

الأنزیمات الھاضمة ) . تظھر الوثیقة  1  البنیة الفراغیة لھذا الأنزیم ، حیث :

یمثل الشكل ( أ ) الأنزیم في غیاب مادة التفاعل ، و یمثل الشكل ( ب ) الأنزیم في وجود مادة التفاعل .

مادة التفاعل البنیة الفراغیة

الشكل ( أ ) : في غیاب مادة التفاعل الشكل ( ب ) : في وجود مادة التفاعل

الوثیقة  1 

ملاحظة : الأرقام الموضحة في الشكل ( أ ) تشیر إلى الأحماض الأمینیة المشكلة للموقع الفعال .

1 – ھل كل الأحماض الأمینیة الداخلة في تركیب الأنزیم تحدد تأثیره النوعي ؟ علل إجابتك .

2 – قارن بین الشكلین ( أ ) و ( ب ) من الوثیقة  1  ، ثم وضح كیفیة تشكل المعقد " أنزیم  مادة التفاعل " .

- ماذا تستنتج ؟

لدراسة تأثیر النشاطك الأنزیمي بتغیر شروط الوسط ، قیس نشاط أنزیم كربوكسي بیبتیداز بدلالة تغیر كل من – II

النتائج مبینة في الوثیقتین ( 2  أ ) و ( 2  ب ) . . ( t° ) و درجة الحرارة ( PH ) درجة الحموضة

10 9 8 7 6 5 4 3 2 1 PH قیمة ال

0.3 0.5 0.7 0.6 0.5 0.4 0.3 0.2 0.1 النشاط الأنزیمي 00

ماذا تستنتج ؟ . ( PH ) 1 – أ – أرسم منحنى تغیرات النشاط الأنزیمي بدلالة درجة الحموضة

ب – حلل النتائج الممثلة في الوثیقة ( 2  ب ) . ماذا تستنتج ؟

2 – كیف تفسر النشاط الأنزیمي عند القیم التالیة :

. PH و عند القیم الأخرى لل PH= أ – عند 8

ب – عند درجة حرارة 35 °م و عند القیم الأخرى لدرجة الحرارة .

PH الوثیقة ( 2 أ ) : نشاط أنزیم الكربوكسي بیبتیداز بدلالة تغیر ال

( t° ) الوثیقة ( 2 ب ) : نشاط أنزیم الكربوكسي بیبتیداز بدلالة تغیر درجة الحرارة

18 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

مادة التفاعل ( E ) الأنزیم

( S ( الركیزة

نوع

التفاعل

كیموتریبسین ( شیموتریبسین ) بروتینات إماھة

تریبسین بروتینات إماھة

بیبسین بروتینات إماھة

غلوكوز أكسیداز غلوكوز أكسدة

غلیكوجین سنتیتاز غلوكوز بناء

غلوكوكیناز غلوكوز فسفرة

مالتاز مالتوز إماھة

بناء H للزمرة الدمویة ) المادة ) A الأنزیم

أمیلاز اللعاب النشاء إماھة

الحل :

1 – ھل كل الأحماض الأمینیة الداخلة في تركیب الأنزیم تحدد تأثیره النوعي . ............................................................. 0.25 – I

لا لیس كل الأحماض الأمینیة الداخلة في تركیب الأنزیم تحدد تأثیره النوعي .

0.25 × تعلیل الإجابة . ....................................................................................................................................................................................................... 2

لأن الوثیقة  1  تظھر الموقع الفعال للأنزیم ببنیة فراعیة ممیزة تتكامل مع مادة التفاعل و ھو جزء صغیر من الأنزیم

یتكون من عدد محدد من الأحماض الأمینیة تنتمي إلى نفس السلسلة البیبتیدیة و ھي :

. His69 , Glu72 , Arg145 , His196 , Tyr248 , Glu270

0.25 × 2 – مقارنة بین الشكلین ( أ ) و ( ب ) من الوثیقة  1  . ....................................................................................................... 2

الشكل ( أ ) الشكل ( ب )

في غیاب مادة التفاعل ، تأخذ الأحماض الأمینیة المشكلة

للموقع الفعال و ضعیة فراغیة متباعدة .

في وجود مادة التفاعل ، تأخذ الأحماض الأمینیة المشكلة

للموقع الفعال و ضعیة فراغیة متقاربة نحو مادة التفاعل .

0.25 × توضیح كیفیة تشكل المعقد " أنزیم  مادة التفاعل " . ................................................................................................................. 2

تشكیل المعقد ( أنزیم  مادة التفاعل ) یتم نتیجة تكامل بنیوي بین الموقع الفعال للأنزیم و مادة التفاعل ، حیث تنشأ

أثناء حدوثھ رابطة انتقالیة بین جزء من مادة التفاعل و بعض الأحماض الأمینیة المشكلة للموقع الفعال .

ما یمكن استنتاجھ . ....................................................................................................................................................................................................... 0.25

یحدث التكامل بین الموقع الفعال للأنزیم و مادة التفاعل ، عند اقترابھا تحفز الأنزیم لتغییر شكلھ الفراغي ، فیصبح

مكملا لشكل مادة التفاعل ، مما یسمح بحدوث التفاعل : إنھ التفاعل المحفز .

0.25 × 3 ................................................ . ( PH ) 1 – أ – رسم منحنى تغیرات النشاط الأنزیمي بدلالة درجة الحموضة – II

الوثیقة  3 

أثناء دراسة تدخل الوسائط الحیویة – III

في الظواھر البیولوجیة للعضویة ، أمكن تحدید

و نوع التفاعل (S مادة التفاعل ( الركیزة

لمجموعة من الأنزیمات ، كما یوضحھ جدول

الوثیقة  3  .

1 – ما ھي المعلومات المستخرجة من معطیات

جدول الوثیقة  3  ؟

2 – لخص مفھوم النوعیة الأنزیمیة .

19 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

ما یمكن استنتاجھ . ............................................................................................................................................................................................................ 0.25

. PH= مثلى تقدر في ھذه الحالة ب 8 PH و یكون أعظمیا عند درجة ، PH یتغیر النشاط الأنزیمي بتغیر درجة ال

0.25 × ب – تحلیل النتائج الممثلة في الوثیقة ( 2  ب ) . .............................................................................................................................. 3

عند درجة حرارة 35 م° یكون النشاط الأنزیمي أعظمیا .

یقل النشاط الأنزیمي عند درجة حرارة 20 م° .

ینعدم النشاط الأنزیمي عند درجة حرارة 00 م° أو 60 م° .

ما یمكن استنتاجھ . ......................................................................................................................................................................................................... 0.25

یتغیر النشاط الأنزیمي بتغیر درجة الحرارة ، و یكون أعظمیا عند درجة حرارة مثلى تقدر في ھذه الحالة ب 35 م° .

2 – تفسیر النشاط الأنزیمي عند القیم التالیة :

0.25 ........................................................................................................................................................................................................... : PH= أ – عند 8

تكون البنیة الفراغیة للأنزیم مستقرة تسمح بحدوث التكامل البنیوي للموقع الفعال مع مادة التفاعل ، حیث تتشكل روابط

كیمیائیة ضعیفة بین بعض المجموعات الكیمیائیة الحرة للأحماض الأمینیة للموقع الفعال و جزء من مادة التفاعل

فتصبح المجموعات الكیمیائیة الضروریة لحدوث التفاعل في الموقع المناسب للتأثیر على مادة التفاعل ، لذلك یكون

النشاط الأنزیمي أعظمیا .

0.25 × 2 ................................................................................................................................................................................. . PH عند القیم الأخرى لل

فیفقد الموقع الفعال شكلھ الممیز بتغیر حالتھ ( PH= یتناقص النشاط الأنزیمي كلما ابتعدنا عن القیمة المثلى ( 8

تصبح الشحنة الكھربائیة الإجمالیة للموقع الفعال موجبة . : PH< الأیوینیة حیث : * عند القیم 8

تصبح الشحنة الكھربائیة الإجمالیة للموقع الفعال سالبة . : PH> * عند القیم 8

و ھذا یعیق تثبیت مادة التفاعل ، و بالتالي یمنع حدوث التفاعل .

ب – عند درجة حرارة 35 °م . .................................................................................................................................................................................... 0.25

تكون البنیة الفراغیة للأنزیم مستقرة تسمح بحدوث التكامل البنیوي للموقع الفعال مع مادة التفاعل ، حیث تتشكل روابط

كیمیائیة ضعیفة بین بعض المجموعات الكیمیائیة الحرة للأحماض الأمینیة للموقع الفعال و جزء من مادة التفاعل

فتصبح المجموعات الكیمیائیة الضروریة لحدوث التفاعل في الموقع المناسب للتأثیر على مادة التفاعل ، لذلك یكون

النشاط الأنزیمي أعظمیا .

0.25 × عند القیم الأخرى لدرجة الحرارة . ................................................................................................................................................................ 3

عند درجة الحرارة المنخفضة ( 20 م° ) تقل حركة الجزیئات ، مما یقل من النشاط الأنزیمي . 

عند درجة الحرارة ( 00 م° ) تنعدم حركة الجزیئات ، فیتوقف النشاط الأنزیمي . 

عند درجة الحرارة المرتفعة ( 60 م° ) تتخرب بنیة الأنزیم بسبب تفكك الروابط غیر التكافؤیة ، فیفقد الأنزیم 

بنیتھ الفراغیة الممیزة نھائیا ، و بالتالي یفقد وظیفتھ التحفیزیة .

0.25 × 1 – المعلومات المستخرجة من معطیات جدول الوثیقة  3  . .................................................................................... 3 – III

- تؤثر الأنزیمات على نوع واحد فقط من مادة التفاعل .

- الأنزیمات تحفز نوعا واحد فقط من التفاعلات .

- الأنزیمات التي تؤثر على نفس مادة التفاعل و نوع التفاعل تختلف في موقع تأثیرھا على الركیزة .

0.25 × 2 – تلخیص مفھوم النوعیة الأنزیمیة . ..................................................................................................................................................... 2

للأنزیم تأثیر نوعي مزدوج :

- تأثیر نوعي بالنسبة لنوع الركیزة .

- تأثیر نوعي بالنسبة لنوع التفاعل .

20 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

1 ع ت ( المسرب ) / 2016 : التمرین 09

یعتبر النشاط الأنزیمي مظھرا من مظاھر التخصص

الوظیفي للبروتینات ، و الذي یرتبط أساسا ببنیتھا

الفراغیة ، و یتم وفق شروط ملائمة للحیاة .

النشاء سكر معقد یحلل تدریجیا على مستوى الأنبوب – I

α ، الھضمي بتدخل أنزیمات نوعیة مثل : الأمیلاز

غلوكوزیداز و المالتاز ، لیصبح في النھایة سكرا بسیطا

( غلوكوز ) الذي یمتص على مستوى الزغابات المعویة .

مثل الوثیقة  1  البنیة الفرلغیة لأنزیم الأمیلاز ( أحادي

. Rastop السلسلة البیبتیدیة ) أخذت عن مبرمج محاكاة

1 – ماذا یمثل الجزء المؤطر ( س ) ؟ علل إجابتك.

2 – أ – تعرف على المستوى البنائي لجزیئة الأمیلاز مع

التعلیل .

ب – أذكر الروابط الكیمیائیة المساھمة في ثبات ھذه

البنیة. الوثیقة  1 

1 – للتعرف على أھمیة الجزء المؤطر ( س ) في نشاط أنزیم الأمیلاز ، أجریت المراحل التجریبیة التالیة : – II

مراحل التجربة الشروط التجریبیة النتائج التجریبیة

تثبیت النشاء إماھة النشاء

1 أمیلاز طبیعي ( غیر طافر ) + نشاء + +

نشاء + + + ( Thr 2 أمیلاز طافر ( تغیر الحمض الأمیني 52

نشاء   + ( Trp 3 أمیلاز طافر ( تغیر الحمض الأمیني 58

نشاء +  + ( Asp 4 أمیلاز طافر ( تغیر الحمض الأمیني 197

أ – فسر النتائج التجریبیة .

ب – ماذا تستخلص بخصوص الجزء المؤطر ( س ) ؟

على مستوى غشاء خلایا الزغبات المعویة ، یحول السكریات ( α - Glucosidase) غلوكوزیداز α 2 – یتواجد أنزیم

قلیلة التعدد إلى غلوكوز الذي ینقل إلى الدم كما ھو ممثل في الشكل ( أ ) من الوثیقة  2  ، مما یسبب ارتفاع نسبة

كعلاج . " Glucobay " السكر في الدم عند المصابین بالداء السكري ، و لتفادي ذلك یستعمل

. Glucobay غلوكوزیداز " بوجود و بغیاب مادة α " أما الشكل ( ب ) من الوثیقة  2  فیمثل تغیر نشاط أنزیم

الوثیقة  2 

أ – حلل منحنیي الشكل ( ب ) من الوثیقة  2  ، و ماذا تستنتج ؟

ب – فسر معتمدا على الوثیقة  2  كیف یعمل ھذا الدواء على تخفیض نسبة السكر في دم المصاب

انطلاقا مما سبق بین كیف یكتسب الأنزیم تخصصھ الوظیفي . – III

21 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

الحل :

1 – ما یمثلھ الجزء المؤطر ( س ) . ............................................................................................................................................................ 0.25 – I

الموقع الفعال .

تعلیل إجابتك. ......................................................................................................................................................................................................................... 0.25

ارتباط النشاء ( الركیزة ) بالموقع الفعال .

2 – أ – التعرف على المستوى البنائي لجزیئة الأمیلاز . ........................................................................................................................... 0.25

ثالثیة .

التعلیل . ..................................................................................................................................................................................................................................... 0.25

و مناطق الانعطاف . β بنیات ثانویة ، α - لوجود بنیات حلزونیة

- یتكون من سلسلة بیبتیدیة واحدة .

0.25 × ب – ذكر الروابط الكیمیائیة المساھمة في ثبات ھذه البنیة . ............................................................................................................ 4

تحافظ البنیة الثالثیة على استقرارھا بواسطة 4 أنواع من الروابط ھي :

الكبریتیة ، الشاردیة ، الكارھة للماء و الھیدروجینیة بین المجموعات الكیمیائیة الموجودة في الجذور.

0.25 × 1 – أ – تفسیر النتائج التجریبیة . ...................................................................................................................................................... 4 – II

المرحلة 1 : الامیلاز طبیعي ( غیرطافر ) وفي وجود مادة التفاعل ( النشاء ) :

* تثبیت النشاء یعود لتعرف الأنزیم على مادة التفاعل لوجود تكامل بنیوي بینھا و بین الموقع الفعال ( موقع التثبیت) .

* إماھة النشاء تفسر بتحفیز التفاعل الكیمیائي على مستوى جزء آخر من الموقع الفعال ( موقع التحفیز ) نتیجة تتشكل

روابط انتقالیة على مستوى موقع التحفیز بین جذور بعض الأحماض الامینیة والمجامیع الوظیفیة لمادة التفاعل.

وفي وجود مادة التفاعل : ( Thr المرحلة 2 : امیلاز طافر ( تغیر الحمض الامیني 52

* نفس تفسیر نتائج المرحلة الأولى، لان الطفرة لم تصب الموقع الفعال .

وفي وجود مادة التفاعل: ( Thr المرحلة 3 : امیلاز طافر ( تغیر الحمض الامیني 58

* عدم تثبیت مادة التفاعل بسبب عدم التعرف علیھا نتیجة عدم وجود تكامل بنیوي بینھا و بین الموقع الفعال( موقع

التثبیت) .

* عدم اماھة النشاء لغیاب التحفیز بسبب عدم حدوث التثبیت أصلا .

وفي وجود مادة التفاعل : (Asp المرحلة 4 : امیلاز طافر ( تغیر الحمض الامیني 197

* تثبیت النشاء یعود لتعرف الأنزیم على مادة التفاعل لوجود تكامل بنیوي بینھا و بین الموقع الفعال ( موقع التثبیت) .

* عدم اماھة النشاء لغیاب التحفیز الانزیمي و ذلك لعدم تشكل الروابط الانتقالیة على مستوى موقع التحفیز بین

الحمض الامیني المغیر ومادة التفاعل.

0.25 × ب – ما یمكن استخلاصھ بخصوص الجزء المؤطر ( س ) . ............................................................................................................ 2

یتكون الموقع الفعال من جزأین :

* الأول موقع التثبیت لھ القدرة على التعرف النوعي على مادة التفاعل .

* الثاني موقع التحفیز على مستواه یتم حدوث التفاعل الكیمیائي .

* تتكون روابط كیمیائیة ضعیفة بین مادة التفاعل و جذور الأحماض الأمینیة المشكلة للموقع الفعال .

0.25 × 2 – أ – تحلیل منحنیي الشكل ( ب ) من الوثیقة  2  . .................................................................................................................. 3

یمثل الشكل ( ب ) تغیرات سرعة النشاط الأنزیمي بدلالة تركیز السكریات قلیلة التعدد في وجود و في غاب مادة

. Glucobay

في البدایة تزاید سریع لسرعة النشاط الأنزیمي بدلالة تركیز السكریات قلیلة التعدد : Glucobay في غیاب مادة ال

ثم تثبت بعد ھذا التركیز . ( mmol/l حیث تصل إلى قیمة قصوى ( 10 و . ت ) عند التركیز ( 20

تزداد سرعة النشاط الأنزیمي خطیا بدلالة تركیز السكریات قلیلة التعدد بسرعة أقل : Glucobay في وجود مادة ال

. Glucobay مقارنة بتلك المسجلة في غیاب مادة ال

ما یمكن استنتاجھ . ............................................................................................................................................................................................................ 0.25

. α- Glucosidase تخفض من سرعة نشاط الأنزیم Glucobay مادة ال

0.25 × ب – تفسیر كیف یعمل ھذا الدواء على تخفیض نسبة السكر في دم المصاب . ................................................................. 3

بنیة فراغیة متاماثلة تسمح لھما بالارتباط بالموقع الفعال للأنزیم Glucobay لكل من السكر قلیل التعدد و مادة ال

و ذلك لوجود تكامل بنیوي بینھما .

تتثبت ھذه المادة على الموقع الفعال للأنزیم و تنافس جزیئات السكر قلیل التعدد علیھ ، Glucobay في وجود مادة ال

مما یؤدي إلى تثبیت كمیة قلیلة من السكر قلیل التعدد ، فیقل نشاط الأنزیم المتمثل في إماھة السكر قلیل التعدد إلى

غلوكوز متسببا في خفض نسبة السكر في دم الشخص المصاب .

22 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

0.25 × تبیان كیفیة اكتساب الأنزیم تخصصھ الوظیفي . ....................................................................................................................... 3 – III

یرتبط التخصص الوظیفي للأنزیم ببنیتھ الفراغیة ( البنیة ثلاثیة الأبعاد ) .

تتوقف البنیة ثلاثیة الأبعاد للأنزیم على تموضع فراغي محدد لأحماض أمینیة محددة وراثیا .

تسمح ھذه البنیة بتجمع أحماض أمینیة موجودة في أماكن مختلفة في السلسلة البیبتیدیة لتشكیل موقع فعال یتكامل

بنیویا مع مادة التفاعل .

یرتكز التخصص الوظیفي للأنزیم على تشكل معقد " أنزیم  مادة التفاعل " ، حیث تنشأ روابط ضعیفة ( غیر تكافؤیة )

بین جزء من مادة التفاعل و الموقع الفعال للأنزیم الذي یتكون من جزء التثبیت و جزء التحفیز .

2 ع ت ( المعاد ) / 2016 : التمرین 10

تظھر البروتینات بنیات فراغیة مختلفة ، محددة بعدد ، نوع و ترتیب الأحماض الأمینیة التي تدخل في تركیبھا .

لإظھار التخصص الوظیفي للبروتینات في التحفیز الأنزیمي و تأثیر الوسط على نشاطھا نقترح علیك الدراسة التالیة :

یبین الشكل ( 1 ) من الوثیقة  1  البنیة الفراغیة لأنزیم كربوكسي بیبتیداز ، بینما الشكل ( 2 ) من نفس الوثیقة – I

. ( فیمثل آلیة عمل الجزء المؤطر من الشكل ( 1

الوثیقة  1 

باستغلالك لمعطیات الوثیقة  1  :

؟ ( 1 – ماذا تمثل الأحماض الأمینیة المرقمة في الشكل ( 2 ) ( الجزء المؤطر من الشكل 1 ) و العناصر ( س ، ع 1 ، ع 2

2 – اشرح كیفیة الانتقال من الحالة ( أ ) إلى الحالة ( د ) ، مثل ذلك بمعادلة .

3 – استخرج من الشكل ( 2 ) الأدلة التي تؤكد أن الأنزیمات وسائط حیویة .

یؤثر تغیر عوامل الوسط على نشاط الأنزیمات ، لإظھار ذلك تم قیاس مدة الاستھلاك الكلي لمادة التفاعل في وجود – II

أنزیم نوعي و ضمن شروط محددة ، النتائج المحصل علیھا ممثلة في شكلي الوثیقة  2  .

الوثیقة  2 

باستغلالك لشكلي الوثیقة  2  :

1 – استخرج الشروط الملائمة لعمل

ھذا الأنزیم ، علل .

2 – فسر مدة الاستھلاك للركیزة عند :

. t° = 4 °C و درجة حرارة PH=2

من خلال ما توصلت إلیھ في – III

الدراسة السابقة و معلوماتك ، قدم

تعریفا للموقع الفعال .

23 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى

الحل :

0.25 .............................................................................................................. . ( 1 – ما تمثلھ الأحماض الأمینیة المرقمة في الشكل ( 2 – I

تمثل الأحماض الأمینیة المكونة للموقع الفعال .

0.25 × 2 ......................................................................................................................................................... . ( ما تمثلھ العناصر ( س ، ع 1 ، ع 2

. ( P و 2 P ع 1 و ع 2 : نواتج التفاعل ( 1 . ( S س : مادة التفاعل ( الركیزة

2 – شرح كیفیة الانتقال من الحالة ( أ ) إلى الحالة ( د ) .

0.25 × الانتقال من الحالة ( أ ) إلى الحالة ( ب ) : ............................................................................................................................................... 3

في غیاب الركیزة ، الأحماض الأمینیة المشكلة للموقع الفعال متباعدة عن بعضھا البعض ، حیث یكون الموقع الفعال

غیر متكامل بنیویا مع الركیزة .

في وجود الركیزة تأخذ الأحماض الأمینیة المشكلة للموقع الفعال وضعیة متقاربة نحو الركیزة ، فیتغیر الشكل الفراغي

للموقع الفعال لیصبح مكملا للركیزة ( تكامل محفز ) .

یتشكل معقد ( أنزیم  ركیزة ) بظھور روابط انتقالیة بین جزء من مادة التفاعل و جذور الأحماض الأمینیة المكونة

للموقع الفعال .

0.25 × الانتقال من الحالة ( ب ) إلى الحالة ( ج ) : ............................................................................................................................................ 2

تغیر شكل الموقع الفعال للأنزیم یسمح بحدوث التفاعل لأن المجموعات الكیمیائیة الضروریة لحدوثھ تصبح في الموقع

. ( S ) المناسب للتأثیر على مادة التفاعل

بدایة التأثیر على الركیزة ( ظھور أول ناتج ) .

الانتقال من الحالة (ج ) إلى الحالة ( د ) : ........................................................................................................................................................... 0.25

بعد حدوث التفاعل تتحرر النواتج ( ع 1 و ع 2 ) و یستعید الموقع الفعال شكلھ الفراغي الأصلي .

تمثیل ذلك بمعادلة . ............................................................................................................................................................................................................... 0.5

3 – استخراج من الشكل ( 2 ) الأدلة التي تؤكد أن الأنزیمات وسائط حیویة .

الأنزیم وسیط : ........................................................................................................................................................................................................................ 0.5

یبین الشكل ( 2 ) أن الأنزیم یدخل في التفاعل و لا یستھلك خلالھ ، أي بعد حدوث التفاعل یسترجع شكلھ الطبیعیة .

الأنزیم حیوي: ....................................................................................................................................................................................................................... 0.25

تبین المعطیات أن الأنزیم ذو طبیعة بروتینیة ناتج عن ارتباط عدد ، نوع و ترتیب معین من أحماض أمینیة .

0.25 × 1 – استخراج الشروط الملائمة لعمل ھذا الأنزیم . .................................................................................................................. 2 – II

PH= درجة الحموضة 7 ، t° = 37°C درجة حرارة

0.25 × التعلیل . .......................................................................................................................................................................................................................... 2

لأن زمن الاستھلاك الكلي لمادة التفاعل في ھذه الشروط قصیر مقارنة بالشروط التجریبیة الأخرى ، مما یدل على أن

سرعة التفاعل الأنزیمي كبیرة و أعظمیة في ھذه الشروط .

. t° = 4 °C و درجة حرارة PH= 2 – تفسیر مدة الاستھلاك للركیزة عند 2

0.5 ......................................................................................................................................................................................................................... : PH = في 2

المثلى ( 7 ) لعمل ھذا الأنزیم ، تؤثر حموضة الوسط على الحالة الكھربائیة للوظائف PH ھي قیمة أقل من درجة ال

الجانبیة الحرة للأحماض الأمینیة في السلاسل البیبتیدیة و بالخصوص تلك الموجودة على مستوى الموقع الفعال ،

و بالتالي یعیق ، ( S ) بحیث في الوسط الحمضي تصبح الشحنة الكھربائیة الإجمالیة موجبة مما یعیق تثبیت الركیزة

و ھذا ما یفسر طول المدة اللازمة للاستھلاك الكلي للركیزة . ، ES تشكیل المعقد الأنزیمي

0.5 ....................................................................................................................................................................................... : t° = 4°C في درجة حرارة

درجة الحرارة المنخفضة تقلل من حركیة الجزیئات ، فتقل التصادمات بین الأنزیم و الركیزة ، فیتباطأ تشكل المعقد

مما یؤدي إلى زیادة المدة اللازمة للاستھلاك الكلي للركیزة . ، ES الأنزیمي

تقدیم تعریف للموقع الفعال . ............................................................................................................................................................................. 0.5 – III

ھو جزء من الأنزیم ، یتشكل من عدد قلیل من أحماض أمینیة محددة وراثیا ( عددا ، نوعا و ترتیبا ) ، ذات تموضع

فراغي دقیق یسمح بالتعرف النوعي على الركیزة و تثبیتھا و التأثیر علیھا نوعیا ، بعض الأحماض تشكل موقع التثبیت

و بعضھا الآخر یشكل موقع التحفیز .

24 - الوحدة  3  : النشاط الأنزیمي للبروتینات - fb :Ferah Aissa الأستاذ : فراح عیسى